L'aigua: font de vida i de sorpreses (III)

Una propietat molt rellevant de l’aigua líquida (i en té moltes) és la seva capacitat dual d’estructurar-se o ordenar-se al voltant d’objectes de dimensions molt diferents (des de molècules petites com el metà fins a superfícies macroscòpiques passant per biomolècules) i d’estructurar alguns d’aquests objectes (principalment biomolècules). Aquesta habilitat és essencial per a l’existència de la vida, tal com l’entenem. Hi ha algunes superfícies sòlides que ordenen l’aigua, és a dir, indueixen a la formació de gel hexagonal (Ih). En general, es tracta d’estructures cristal·lines amb simetria hexagonal i amb distàncies interatòmiques que faciliten la formació d’aquest polimorf del gel. Els exemples més coneguts són la mica (silicat format habitualment per metalls alcalins, alumini i silici), el fluorur de bari i el iodur de plata. Aquest darrer material s’utilitza per induir a precipitacions en forma de pluja per evitar, d’aquesta manera, tempestes molt violentes que podrien arribar a causar greus danys personals i materials. Per aconseguir-ho, aquest material és dispersat sobre els núvols per avionetes o amb canons, tot i que segueix havent-hi molts dubtes sobre l’eficiència real d’aquest mètode.

Però no només alguns materials inorgànics són capaços d’ordenar l’aigua. El bacteri Pseudomonas syringae, per exemple, és el causant de les glaçades de les plantes, ja que conté proteïnes que estructuren l’aigua, cosa que afavoreix la formació de gel. El que és un problema per a l’agricultura es converteix, en canvi, en un negoci en la formació de neu artificial a les pistes d’esquí. Però també hi ha proteïnes que provoquen l’efecte contrari i frustren la formació de gel, sense les quals la vida no seria possible als oceans polars. De fet, hi ha peixos que sobreviuen a temperatures per sota de 0 graus centígrads gràcies a aquestes proteïnes, que també es troben en algunes plantes i insectes.

Aquesta propietat congelant o anticongelant es fonamenta en la distribució dels aminoàcids a la proteïna. Els aminoàcids són molècules amb una part polar i una d'apolar. La part polar està formada per un grup amino (-NH2, càrrega positiva) i per un grup carboxílic (-COOH, càrrega negativa). A aquest tipus d’estructura, amb les dues càrregues a la part polar, se’l coneix com a zwitteriònic (de l’alemany zwei, que vol dir 'dos'). La part apolar està formada per una cadena orgànica. L’aigua interacciona electrostàticament amb la part polar, on els protons (positius) són atrets pel grup carboxílic, mentre que els hidròxids (negatius), pel grup amino. Si l’estructura de les proteïnes o polipèptids és tal que els grups polars estan exposats majoritàriament a l’aigua, la biomolècula afavorirà la condensació i estructuració de l’aigua, però si són els grup apolars els que estan exposats, llavors impedirà la formació de gel. Per la seva banda, l’aigua té la capacitat de modificar l’estructura de polipèptids i proteïnes. Un exemple molt interessant el trobem en l’alanina, un aminoàcid amb un grup metil com a part apolar. L’enantiòmer L-alanina forma cristalls amb cares hidrofòbiques i hidrofíliques. En contacte amb l’aigua líquida, modifica les cares hidrofíliques: les dissol i les transforma en hidrofòbiques, i atura així la dissolució. És a dir, l’aigua protegeix el cristall d’ella mateixa! (Tornarem a parlar sobre el tema de la hidrofobicitat i la hidrofilicitat en propers posts.)

La combinació de l’aigua amb molècules amb grups polar i apolars és fonamental per a la vida a escala molecular. Les parts hidrofíliques busquen sempre l’aigua i les hidrofòbiques l'eviten. Aquest mecanisme tan simple de selecció o separació és el que genera la formació de membranes i micel·les i el que dona l’estructura i la funció de les proteïnes i biomolècules complexes, i modula així la distribució de les biomolècules a l’espai, un fenomen que en anglès s’anomena folding ('plegar'). L’ADN, doncs, no podria complir la seva funció genètica en absència d’aigua, ja que la doble hèlix no seria estable.